Max-Planck-Institut f\u00fcr biophysikalische Chemie<\/a> sind nun einen gro\u00dfen Schritt in der Erforschung des Virus weitergekommen: Sie haben die r\u00e4umliche Struktur der Corona-Polymerase entschl\u00fcsselt. Mit diesen Informationen k\u00f6nnten sie nun weiter erforschen, wie antivirale Substanzen \u2013 wie z.B. Remdesivir – wirken, die die Polymerase blockieren, erkl\u00e4ren die Forscher. Dar\u00fcber hinaus k\u00f6nnten aber auch neue Wirkstoffkandidaten gesucht werden.<\/p>\n\u201eIm Angesicht der derzeitigen Pandemie wollten wir helfen\u201c, sagt Max-Planck-Direktor Cramer. \u201eWir verf\u00fcgen \u00fcber umfassende Erfahrung, Polymerasen zu untersuchen.\u201c Das \u00dcberraschendste sei dabei gewesen, dass der Aufbau der Coronavirus-Kopiermaschine aus der Reihe falle, und sich von allen anderen Polymerase-Strukturen unterscheide, sagt Forschungsgruppen-Mitglied Hauke Hillen.<\/p>\n
Zwar binde die Corona-Polymerase auf die gleiche Weise an die RNA, wie es auch anderen Virusarten tun, sie besitze jedoch \u201eein weiteres Element, mit der sie sich an der RNA festklammert, bis sie das Erbgut kopiert hat.” Das sei gerade f\u00fcr das Coronavirus wichtig, denn sein Erbgut bestehe aus rund 30.000 Bausteinen und sei damit besonders lang. “Das Kopieren eine echte Mammutaufgabe.\u201c<\/p>\n
Alte Substanzen optimieren, neue finden<\/h3>\n
Auf dem Wissen aufbauend, wie die Coronavirus-Polymerase Atom f\u00fcr Atom aufgebaut ist, wollen die Forscher nun genauer untersuchen, wie antivirale Substanzen die Vermehrung von Coronaviren blockieren. \u201eAuf Remdesivir, das die Corona-Polymerase direkt blockiert, ruhen viele Hoffnungen\u201c, betont Cramer. \u201eDurch die Polymerase-Struktur k\u00f6nnte es m\u00f6glich werden, bereits vorhandene Substanzen wie Remdesivir zu optimieren und ihre Wirkung zu verbessern. Doch wir wollen auch nach neuen Substanzen fahnden, die die Virus-Polymerase stoppen k\u00f6nnen.\u201c<\/p>\n