{"id":210574,"date":"2020-02-25T17:05:35","date_gmt":"2020-02-25T16:05:35","guid":{"rendered":"https:\/\/innovationorigins.com\/?p=210574"},"modified":"2020-02-25T17:05:35","modified_gmt":"2020-02-25T16:05:35","slug":"nachhaltige-leuchtdioden-aus-designtem-protein","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/ioplus.nl\/archive\/de\/nachhaltige-leuchtdioden-aus-designtem-protein\/","title":{"rendered":"Nachhaltige Leuchtdioden aus designtem Protein"},"content":{"rendered":"

Leuchtdioden aus bakterieller Produktion \u2013 das klingt wie Fiktion. Aber in vier Jahren soll es soweit sein \u2013 dann ist das FET Open-Projekt<\/a> ENABLED<\/em> abgeschlossen. Der Vorteil der bakteriell basierten Leuchtdioden: Sie sind nachhaltig und kosteng\u00fcnstig.<\/p>\n

Im l\u00e4nder\u00fcbergreifenden Forschungsprojekt sollen mithilfe von Bakterien v\u00f6llig neuartige k\u00fcnstlich fluoreszierende Proteine entwickelt werden. Um dieses Ziel zu erreichen, werden mehrere radikal neue Zukunftstechnologien vereint.<\/p>\n

Mit im Team ist Gustav Oberdorfer<\/a> vom Institut f\u00fcr Biochemie<\/em> <\/a>an der TU Graz<\/em><\/a>, der mithilfe von Simulationssoftware Proteine designt.<\/p>\n

Wie Proteine designt werden<\/h3>\n

Proteine bestehen aus aneinandergereihten Aminos\u00e4uren, den Aminos\u00e4ureketten. Diese sind ineinandergefaltet und ergeben so die Struktur des jeweiligen Proteins, die h\u00e4ufig f\u00fcr dessen Funktion ausschlaggebend ist. Aminos\u00e4ureketten falten sich dabei in die Struktur mit der geringsten freien Energie. M\u00fcssten Proteine alle m\u00f6glichen Kombinationen w\u00e4hrend ihrer Faltung ausprobieren, w\u00fcrde das l\u00e4nger dauern, als die Zeitspanne, die unser Universum alt ist, erkl\u00e4rt Oberdorfer. Die Struktur der Proteine vorherzusagen oder zu designen, war deshalb lange nicht m\u00f6glich.<\/p>\n

Computer mit hoher Rechenleistung und Algorithmen von Simulationsprogrammen haben die Forschung beschleunigt. Dazu kommt ein Produktionsverfahren f\u00fcr synthetische Proteine, das \u00e4hnlich wie der Tintenstrahldruck funktioniert.<\/p>\n

Im FET Open-Projekt<\/a> ENABLED<\/em> analysiert Oberdorfer fluoreszierende Proteinstrukturen aus der Natur. In Experimenten sollen diese so ver\u00e4ndert werden, dass sie unterschiedliche fluoreszierende organische Molek\u00fcle binden.<\/p>\n

Wie Leuchtdioden funktionieren<\/h3>\n

Leuchtdioden emittieren kurzwelliges blaues Licht. Dieses wird durch eine Schicht anorganischer Leuchtmaterialien absorbiert und in l\u00e4ngerwelligeres und damit energie\u00e4rmeres Licht umgewandelt. Das gesamte Spektrum ergibt dann das wei\u00dfe Licht, so wie wir es wahrnehmen.<\/p>\n

Die Idee f\u00fcr das Vorhaben hat entwickelte Oberdorfer gemeinsam mit den Kooperationspartnern aus Spanien und Italien. Diese haben unabh\u00e4ngig voneinander am Thema gearbeitet und konnten bereits vielversprechende Erfolge verbuchen. Das FET Open-Projekt ENABLED<\/em> vereint das Beste aus allen Teilbereichen.<\/p>\n

Umweltfreundliche Leichtdioden-Beschichtung<\/h3>\n

Rub\u00e9n Costa vom Institut f\u00fcr H\u00f6here Studien (IMDEA<\/a>) in Madrid suchte eine organische Alternative zu herk\u00f6mmlichen Beschichtungen von Leuchtdioden. Das Problem: Diese bestehen \u00fcblicherweise aus Selten-Erdmineralien. Er entwickelte ein<\/p>\n

Gemisch aus organischen Polymeren, in die fluoreszierende Proteine eingebettet werden. Letztere kommen in Meereslebewesen vor und werden von diesen als Lichtquelle f\u00fcr die Jagd, die Kommunikation oder f\u00fcr den Selbstschutz genutzt. Derzeit ist die Leuchtkraft dieser Kunststoffmatrix allerdings noch zu niedrig, um ganze R\u00e4ume zu erhellen.<\/p>\n

Organische Farbstoffe mit guter Lichtausbeute<\/h3>\n

Claudia Barolo vom Department of Chemistry<\/em> der Universit\u00e4t Turin<\/em><\/a> besch\u00e4ftigt sich mit der Synthese organischer Farbstoffe, die eine gute Lichtausbeute haben – und in organischen Leuchtdioden (OLEDs) zur Anwendung kommen. Viele dieser Farbstoffe sind allerdings kostspielig und aufw\u00e4ndig in der Synthese. Weshalb Barolo im FET Open-Projekt<\/em> nach einem geeigneten und mit minimalem Aufwand herzustellenden Farbstoff sucht. Dieser soll so ver\u00e4ndert werden, dass er als k\u00fcnstliche Aminos\u00e4ure in Proteine eingebaut werden kann.<\/p>\n

K\u00fcnstlich fluoreszierende Proteine<\/h3>\n

Das FET Open-Projekt ENABLED<\/em> f\u00fchrt die Erfolge der Einzelgruppen nun zusammen. Mithilfe von Bakterien sollen v\u00f6llig neuartige k\u00fcnstlich fluoreszierende Proteine entwickelt werden. Hierf\u00fcr simulieren die Grazer Biochemikerinnen und Biochemiker zun\u00e4chst tausende von verschiedenen hypothetischen Proteinen, die spezifisch an die synthetischen Farbstoffe binden sollen.<\/p>\n

Eine Handvoll dieser Proteine \u2013 n\u00e4mlich jene, die dem Aufbau nat\u00fcrlich fluoreszierender Proteine am n\u00e4chsten sind \u2013 werden anschlie\u00dfend als synthetische DNA-Konstrukte bestellt.<\/p>\n

Im n\u00e4chsten Schritt untersuchen die Gruppen, ob diese Proteine wirklich jene Farbstoffe binden, f\u00fcr die sie designt wurden. Sobald sich das best\u00e4tigt, wird die Integration dieser neuen, artifiziellen fluoreszierenden Proteine in die Kunststoffmatrix getestet und auf ihre Verwendbarkeit in Bezug auf biologische Leuchtdioden untersucht.<\/p>\n

Leuchtquellen wachsen lassen<\/h3>\n

\u201eDer Plan ist, dass wir die Proteine schlussendlich aus der Bakterienzelle heraus ernten<\/em>, wir einen Teil der Leuchtquellen also wachsen lassen\u201c erkl\u00e4rt Oberdorfer. Er hofft auf einen Proof-of-Principle<\/em> zum Abschluss des Projekts in vier Jahren.<\/p>\n

Die Kooperationspartner:<\/strong><\/p>\n