{"id":206388,"date":"2020-01-29T17:30:03","date_gmt":"2020-01-29T16:30:03","guid":{"rendered":"https:\/\/innovationorigins.com\/?p=206388"},"modified":"2020-01-29T17:30:03","modified_gmt":"2020-01-29T16:30:03","slug":"durchbruch-in-der-erforschung-des-alpa-a-kristallins-einem-protein-in-der-augenlinse","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/ioplus.nl\/archive\/de\/durchbruch-in-der-erforschung-des-alpa-a-kristallins-einem-protein-in-der-augenlinse\/","title":{"rendered":"Durchbruch in der Erforschung des alpha-A-Kristallins – einem Protein in der Augenlinse"},"content":{"rendered":"

Nach mehr als 40 Jahren: Durchbruch in der Erforschung des alpha-A-Kristallins<\/em> \u2013 einem Schutzprotein in der Augenlinse. Forschende der Technischen Universit\u00e4t M\u00fcnchen<\/em><\/a> (TUM) haben erstmals die Struktur des Proteins ermittelt und dabei eine weitere wichtige Funktion entdeckt.<\/p>\n

Die Befunde helfen, neue Pr\u00e4ventions- und Therapie-Strategien gegen den Grauen Star<\/em> zu finden.<\/p>\n

Die Augenlinse des Menschen besteht aus einer hochkonzentrierten Proteinl\u00f6sung, die ihr die hohe Brechkraft verleiht. Diese gibt an, wie stark ins Auge einfallende Lichtstrahlen gebrochen werden. Dieser Vorgang ist f\u00fcr scharfes Sehen unabdingbar. Denn nur wenn das Licht von Hornhaut und Augenlinse abgelenkt wird, treffen die Strahlen geb\u00fcndelt im Bereich des sch\u00e4rfsten Sehens auf der Netzhaut zusammen.<\/p>\n

F\u00fcr die Funktion der Augenlinse enorm wichtig<\/h3>\n

Diese Proteine werden in der Embryonalentwicklung angelegt und m\u00fcssen dann ein Leben lang funktionieren, weil die Augenlinse keinen Mechanismus zum Auf- und Abbau von Proteinen besitzt. Werden die Linsenproteine gesch\u00e4digt, kommt es zu Alterssichtigkeit und Grauem Star<\/em> \u2013 einer Eintr\u00fcbung der Augenlinse.<\/p>\n

Es sind Schutzproteine, die daf\u00fcr sorgen, dass die Proteine im Lauf der Zeit nicht verklumpen. Die beiden Schutzproteine alpha-A-Kristallin<\/em> und alpha-B-Kristallin<\/em> machen rund 30 Prozent der Proteine im menschlichen Auge aus und sind f\u00fcr die Funktion der Augenlinse enorm wichtig.<\/p>\n

Entschl\u00fcsselung der Struktur des alpha-A-Kristallin<\/em><\/h3>\n

Die Entschl\u00fcsselung der Struktur des alpha-A-Kristallin<\/em> besch\u00e4ftigt Forschende seit vierzig Jahren. Einem Forschungsteam um Sevil Weinkauf<\/a>, Professorin f\u00fcr Elektronenmikroskopie<\/em><\/a> und Johannes Buchner<\/a>, Professor f\u00fcr Biotechnologie<\/em><\/a> an der TU M\u00fcnchen<\/em> (TUM) gelang jetzt der Durchbruch. Sie entwickelten eine neue Strategie zur Datenanalyse und kombinierten Kryo-Elektronenmikroskopie, Massenspektrometrie, NMR-Spektroskopie und molekulare Modellierung. Dabei fanden sie heraus, dass die Struktur des alpha-A-Kristallins in L\u00f6sung in verschiedenen Strukturen mit 12, 16 oder 20 Untereinheiten vorliegt.<\/p>\n

\"Augenlinse,
Strukturen des alpha-A-Kristallins (c) C. Kaiser \/ TUM<\/figcaption><\/figure>\n

Foto:<\/strong> Menschliches alpha-A-Kristallin liegt in Strukturen aus je 12, 16 und 20 Untereinheiten vor (v.l.n.r.). Jeweils zwei Untereinheiten (Bildmitte, dunkel- und hellgrau) bilden ein Dimer. Ein Dimer ist ein Molek\u00fcl oder ein Molek\u00fclverbund, der aus den Monomeren besteht, zwei oft identischen Untereinheiten.<\/span><\/span>
\n<\/em><\/p>\n

Funktion von Schutzproteinen<\/h3>\n

Schutzproteine helfen anderen Proteinen bei Stress, ihre Form zu bewahren. Stress kann zum Beispiel durch hohe Temperaturen auftreten. Diese Funktion haben auch alpha-A-Kristallin<\/em> und alpha-B-Kristallin<\/em>. Dar\u00fcber hinaus besteht menschliches alpha-A-Kristallin<\/em> aus zwei Cysteinresten, deren Schwefelatome Disulfidbr\u00fccken bilden k\u00f6nnen. Cystein ist eine Aminos\u00e4ure und einer der 20 Bausteine des Proteins.<\/p>\n

Biochemische Untersuchungen zeigten, dass sich diese Verbr\u00fcckung deutlich auf verschiedene Eigenschaften des Proteinmolek\u00fcls auswirkt.<\/p>\n

Schutz anderer Proteine vor Oxidation<\/h3>\n

Die Befunde der Forschenden legen nahe, dass sich das alpha-A-Kristallin <\/em>aktiv am Schutz anderer Proteine vor Oxidation beteiligt.<\/p>\n

Wie sich zeigte, kann das oxidierte alpha-A-Kristallin<\/em> die vorhandene Disulfidbr\u00fccke sogar auf andere Proteine \u00fcbertragen und damit den Redoxzustand anderer Linsenproteine beeinflussen. Redox ist ein Kofferwort aus Reduktion<\/em> und Oxidation<\/em>. Diese Funktion erkl\u00e4rt auch, warum schon im Embryo etwa die H\u00e4lfte der alpha-A-Kristalline<\/em> solche Disulfidbr\u00fccken besitzt.<\/p>\n

Rund 35 Prozent aller Erblindungen sind auf den Grauen Star<\/em> zur\u00fcckzuf\u00fchren. Das molekulare Verst\u00e4ndnis der Funktionen der Augenlinsenproteine hilft, neue Pr\u00e4ventions- und Therapiestrategien zu entwickeln. Die Erkenntnis, dass alpha-A-Kristallin<\/em> auch beim Oxidationsschutz eine wichtige Rolle spielt, ist grundlegend f\u00fcr weitere Forschungsprojekte.<\/p>\n

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