{"id":195437,"date":"2019-11-12T07:00:12","date_gmt":"2019-11-12T06:00:12","guid":{"rendered":"https:\/\/innovationorigins.com\/?p=195437"},"modified":"2019-11-12T07:00:12","modified_gmt":"2019-11-12T06:00:12","slug":"alzheimer-ausloeser-isoliert-und-enttarnt","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/ioplus.nl\/archive\/de\/alzheimer-ausloeser-isoliert-und-enttarnt\/","title":{"rendered":"Alzheimer-Ausl\u00f6ser isoliert und enttarnt"},"content":{"rendered":"

Bei Menschen, die an Alzheimer erkranken, sterben nach und nach Nervenzellen im Gehirn und die Verbindungen zwischen diesen Zellen ab. Weltweit sind derzeit knapp 47 Millionen Menschen von dieser h\u00e4ufigsten Unterform der Demenz betroffen und noch immer gibt sie Forschern R\u00e4tsel auf. Die Wissenschaftler gingen bisher davon aus, dass Einwei\u00dffasern, sogenannte Neurofibrillenb\u00fcndel , die vom Gehirn nicht richtig abgebaut werden, die Krankheit ausl\u00f6sen, da sich diese Ablagerungen im Gehirn von Alzheimer-Patienten stets nachweisen lassen.<\/p>\n

Die Alzheimer-Forscher sehen dabei insbesondere zwei Eiwei\u00dfe, Tau und Beta-Amyloid, als besonders krankheitsverursachend. Diese Proteine sammeln sich in Faserklumpen, die sich aus Molek\u00fclketten \u2013 Fibrillen \u2013 gebildet haben, im Gehirn an. Die Frage, wieso sich k\u00f6rpereigene Proteine krankhaft entwickeln und dann zu den Ver\u00e4nderungen im Gehirn f\u00fchren, konnte bislang noch nicht gekl\u00e4rt werden.<\/p>\n

Gro\u00dfe Unterschiede zu k\u00fcnstlich erzeugtem Forschungsmaterial<\/h3>\n

Forschern der Universit\u00e4t Ulm<\/a> ist es nun aber erstmals gelungen, diese Eiwei\u00dffasern (Beta-Amyloid-Fibrillen) aus Gehirn-Gewebeproben von Alzheimer-Patienten zu isolieren und zu untersuchen. Dabei stellten sie fest, dass sich die Fasern erheblich von den synthetisch erzeugten Fibrillen unterscheiden, die in der Forschung genutzt werden. Die einzelnen Peptide, aus denen die Fibrillen zusammengesetzt sind, waren n\u00e4mlich anders aufgebaut als die k\u00fcnstlich im Reagenzglas erzeugten. Zweitens waren sie auch in sich v\u00f6llig anders verdrillt als die synthetischen Exemplare. \u201eDas ist eine grunds\u00e4tzlich andere Eigenschaft, die wir so nicht erwartet hatten\u201c, sagt Professor Marcus F\u00e4ndrich, Leiter des Instituts f\u00fcr Proteinbiochemie der Universit\u00e4t Ulm.<\/p>\n

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Kryo-elektronenmikroskopische Aufnahme von A\u00df-Amyloid Fibrillen aus dem Hirngewebe von Alzheimer-Patienten. Hervorgehoben sind einzelne Fibrillen mit unterschiedlichen Formen (Morphologie I und II); \u00a9 “Kollmer et al., Nature Communications”<\/figcaption><\/figure>\n

Die Forscher untersuchten im Rahmen ihrer Studie die Gewebeproben von drei Patienten und fanden in allen die gleichen Strukturen. Bis sie zu diesem Ergebnis kamen, waren allerdings mehr als vier Jahre intensiver Arbeit der Wissenschaftler aus Ulm, T\u00fcbingen, Halle an der Saale und San Diego n\u00f6tig. Die gr\u00f6\u00dfte Herausforderung dabei war, die Beta-Amyloid-Fibrillen aus den Gewebeproben zu l\u00f6sen und in zahlreichen Arbeitsschritten aufzureinigen. Au\u00dferdem zeigten die Fibrillen unter dem Kryo-Elektronenmikroskop zahlreiche unterschiedliche Subtypen, wodurch die Auswertung zus\u00e4tzlich erschwert wurde.<\/p>\n

Mehr Artikel zum Thema Alzheimer finden sie hier.<\/a><\/p>\n

Durch diese Erkenntnisse sei man der Entschl\u00fcsselung der Ursachen von Alzheimer wom\u00f6glich einen Schritt n\u00e4her gekommen, da eine der Strukturen, die Beta-Amyloid im Gehirn annehmen und so die Krankheit ausl\u00f6sen kann, nun viel genauer bekannt sei, erkl\u00e4ren die Forscher. \u201eDie Wissenschaft wird jetzt im Reagenzglas Bedingungen finden m\u00fcssen, die diese Strukturen hervorrufen\u201c, betont F\u00e4ndrich. Nun k\u00f6nnten jedoch auf Basis dieser Beta-Amyloid-Strukturen weitere Untersuchungen stattfinden. Dar\u00fcber hinaus m\u00fcsse sich noch zeigen, ob die Informationen \u00fcber die Beta-Amyloid-Struktur \u201ef\u00fcr die Entwicklung von pharmazeutischen Wirkstoffen genutzt werden k\u00f6nnen.\u201c<\/p>\n

Die Studie, wurde im Fachjournal Nature Communications<\/a> ver\u00f6ffentlicht.<\/p>\n

Titelbild<\/strong>: Seitenansicht einer A\u00df-Amyloid-Fibrille (links), Querschnitt einer Fibrill-Ebene (oben mitte). Die gesamte Fibrille besteht aus mehreren gestapelten Ebenen (rechts unten); \u00a9 Kollmer et al., Nature Communications<\/em><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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