{"id":171165,"date":"2019-05-11T16:00:35","date_gmt":"2019-05-11T14:00:35","guid":{"rendered":"https:\/\/innovationorigins.com\/?p=171165"},"modified":"2019-05-11T16:00:35","modified_gmt":"2019-05-11T14:00:35","slug":"enzym-neue-methode-fotografieren","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/ioplus.nl\/archive\/de\/enzym-neue-methode-fotografieren\/","title":{"rendered":"Neue Methode erm\u00f6glicht \u201eFotografieren\u201c von Enzymen"},"content":{"rendered":"

Ein Enzym ist laut Wikipedia<\/a> ein \u201eein Stoff, der aus biologischen Riesenmolek\u00fclen besteht und als Katalysator eine chemische Reaktion beschleunigen kann.\u201c So ein Enzym bei der Arbeit zu beobachten ist in der Wissenschaft aber nur ein Traum, da alleine die Struktur des Molek\u00fcls schon schwer zu erkennen ist. Und wenn das \u00fcberhaupt gelingt, ist es meist nur als \u201eStandbild\u201c zu sehen. Wie es sich bewegt, d.h. welche Teile sich aufeinander zu und welche sich voneinander wegbewegen, ist nicht zu erkennen.<\/p>\n

Wissenschaftler der Universit\u00e4t Bonn<\/a> haben nun aber eine Methode entwickelt, mit der sie ein Enzym gewisserma\u00dfen bei der Arbeit zumindest \u201efotografieren\u201c und dadurch auch die Funktionsweise wichtiger Biomolek\u00fcle besser verstehen k\u00f6nnen. Durch dieses Verst\u00e4ndnis hoffen die Forscher, die Ursachen bestimmter Enzymst\u00f6rungen ebenfalls besser verstehen zu k\u00f6nnen.<\/p>\n

\u201eEnzyme katalysieren in den Zellen bestimmte chemische Reaktionen\u201c, erkl\u00e4ren die Forscher. Das sei vergleichbar mit einer Schere, die Papier zerschneidet. Katalytische Zentren dienen hierbei als Klingen, die mit dem Ausgangsstoff, also dem Papier in Kontakt treten. \u201eW\u00e4hrend dieses Vorgangs \u00e4ndert sich in der Regel die dreidimensionale Form des Enzyms\u201c, sagt Prof. Dr. Olav Schiemann vom Institut f\u00fcr Physikalische und Theoretische Chemie der Universit\u00e4t Bonn. \u201eIm Normalfall lassen sich diese Konformations\u00e4nderungen nicht oder nur mit gro\u00dfem Aufwand sichtbar machen. Das macht es oft schwierig, den Katalyse-Mechanismus nachzuvollziehen.\u201c<\/p>\n

\"Enzym\"
Das Fe3+-Ion im katalytischen Zentrum verh\u00e4lt sich wie ein Magnet: \u00c4ndert er seine Polung, ruft das bei dem ebenfalls magnetischen Marker ein Echo hervor, aus dem sich der Abstand errechnen l\u00e4sst. \u00a9 AG Schiemann\/Uni Bonn<\/figcaption><\/figure>\n

Ausgeflippte Ionen<\/h3>\n

Schiemanns und seinen Kollegen konnten im Laufe ihrer jahrelangen Forschungen jedoch eine Methode zu entwickeln, \u201emit der die Bewegungen von Teilen des Proteins gegeneinander im Laufe der Katalyse gemessen werden k\u00f6nnen.\u201c In ihrer aktuellen Studie, in der Zeitschrift \u201eChemistry \u2013 A European Journal\u201c ver\u00f6ffentlicht wurde, haben sie eine Gruppe von Enzymen untersucht, die in ihren katalytischen Zentren Metallionen mit zahlreichen ungepaarten Elektronen tragen. Eines dieser besonders wichtigen Enzyme ist H\u00e4moglobin. Dieses Enzym bindet mit Hilfe eines Eisen-Ions Sauerstoff und kann ihn so mit dem Blut transportieren.<\/p>\n

\u201eUnsere g\u00e4ngigen Methoden sind f\u00fcr derartige Hochspin-Ionen ungeeignet\u201c, erkl\u00e4rt Schiemanns Mitarbeiter Dr. Dinar Abdullin. \u201eWir haben daher ein neues Verfahren entwickelt, die Theorie dazu ausgearbeitet und mit Erfolg getestet.\u201c Dazu nutzten die Wissenschaftler die Tatsache, dass Hochspin-Ionen sich wie kleine Elektromagnete verhalten und ihre Polung zuf\u00e4llig \u00e4ndern k\u00f6nnen: Sie \u201eflippen\u201c und der Nordpol wird zum S\u00fcd- und der S\u00fcd- zum Nordpol.<\/p>\n

Das sich dieses Ph\u00e4nomen die Abstandsmessung nutzen l\u00e4sst, verkn\u00fcpfen die Wissenschaftler das Enzym mit bestimmten chemischen Verbindungen, die ebenfalls elektromagnetische Eigenschaften haben. \u201eWenn die Hochspin-Ionen flippen, reagieren diese kleinen Elektromagnete auf das ver\u00e4nderte Magnetfeld in ihrer Umgebung, indem sie ebenfalls ihre Polung \u00e4ndern\u201c, erkl\u00e4rt Abdullin. Wann und wie sie das machen, hinge unter anderem von der Entfernung zum Hochspin-Ion ab. Dadurch lie\u00dfe sich dann auch die Distanz zwischen den beiden genau bestimmen.<\/p>\n

\"Enzym\"
Prof. Dr. Olav Schiemann (links) und Dr. Dinar Abdullin an der Messapparatur im Institut f\u00fcr Physikalische und Theoretische Chemie der Universit\u00e4t Bonn. \u00a9PD Dr. Gregor Hagelueken\/Uni Bonn<\/figcaption><\/figure>\n

Molekulares GPS<\/h3>\n

Durch die Anbindung mehrerer Magnetgruppen an ein Enzym, erh\u00e4lt man sowohl den Abstand jeder dieser Gruppen zum Hochspin-Ion als auch den Abstand zum katalytischen Zentrum. \u201eDurch Kombination dieser Werte k\u00f6nnen wir, wie mit einem molekularen GPS, die r\u00e4umliche Position dieses Zentrums messen\u201c, erkl\u00e4rt Schiemann. \u201eWir k\u00f6nnen so zum Beispiel feststellen, wie sich seine Lage im Verlauf der Katalyse relativ zu den anderen Magnetgruppen \u00e4ndert.\u201c<\/p>\n

Wirklich bei der Arbeit zusehen k\u00f6nnen die Wissenschaftler einem Enzym aber noch immer nicht. \u201eMomentan arbeiten wir noch mit tiefgek\u00fchlten Zellen\u201c, sagt der Chemiker. \u201eDiese enthalten zahlreiche Enzyme, die zu unterschiedlichen Zeitpunkten der katalytischen Reaktion eingefroren wurden. Wir erhalten also keinen Film, sondern eine Reihe von Standbildern.\u201c Das sei etwa so, als w\u00fcrde man die Schere aus dem Eingangsbeispiel zu zahllosen verschiedenen Momenten w\u00e4hrend des Schnittvorgangs fotografieren.<\/p>\n

\u201eWir arbeiten aber schon an der n\u00e4chsten Verbesserung. Der r\u00e4umlichen Vermessung von Biomolek\u00fclen in Zellen und bei Raumtemperatur\u201c, betont Schiemann. L\u00e4ngerfristig hoffen die Forscher dadurch auch Einblicke in die Entstehung bestimmter Erkrankungen zu bekommen, die durch Funktionsst\u00f6rungen von Enzymen ausgel\u00f6st werden. An der Studie waren neben Dr. Maxim Yulikov von der ETH Z\u00fcrich von Seiten der Universit\u00e4t Bonn auch die Arbeitsgruppe um Prof. Dr. Stefan Grimme (ebenfalls Institut f\u00fcr Physikalische und Theoretische Chemie) sowie von Prof. Dr. Arne L\u00fctzen (Kekul\u00e9-Institut) beteiligt.<\/p>\n

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