{"id":169518,"date":"2019-04-12T18:42:34","date_gmt":"2019-04-12T16:42:34","guid":{"rendered":"https:\/\/innovationorigins.com\/?p=169518"},"modified":"2019-04-12T18:42:34","modified_gmt":"2019-04-12T16:42:34","slug":"enzym-molekularr-schere-plastikmuell","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/ioplus.nl\/archive\/de\/enzym-molekularr-schere-plastikmuell\/","title":{"rendered":"Mit \u201eMolekularer Schere\u201c dem Plastikm\u00fcll an den Kragen"},"content":{"rendered":"

Plastikm\u00fcll ist eines der gro\u00dfem Probleme unserer Zeit. W\u00e4hrend in den 1950er Jahren noch knapp 1,5 Millionen Tonnen Plastik pro Jahr produziert wurden, sind es heute fast 300 Millionen Tonnen. Nach einer Sch\u00e4tzung des WWF<\/a> landen davon j\u00e4hrlich bis zu 12,7 Millionen Tonnen im Meer. Davon schwimmt nur ein geringer Teil an der Oberfl\u00e4che, der Rest wird in tiefere Gew\u00e4sser oder auf den Meeresboden gezogen. Rund 80 Millionen Tonnen sollen sich dort mittlerweile angesammelt haben.<\/p>\n

Kunststoffm\u00fcll und Plastikpartikel sind aber nicht nur in den Weltmeeren zu finden, man findet sie \u00fcberall: Im Grundwasser, in der Luft, in dem, was wir essen und trinken. Bisher wird nur ein winziger Bruchteil recycelt, wobei diese Verfahren wiederum sehr energie- und kostenintensiv sind, da die meisten Recyclingverfahren von Roh\u00f6l abh\u00e4ngen.<\/p>\n

Der Hauptteil dieses Plastikm\u00fclls besteht aus Polyethylenterephthalat (PET), dem Material, aus dem auch Wasserflaschen und viele Verpackungen gemacht sind. Das gro\u00dfe Problem dabei ist, dass eine Plastikflasche beispielsweise 450 Jahre braucht, um abgebaut zu werden, eine Einkaufst\u00fcte aus Plastik zwischen zehn und 20 Jahren. Um diesen Prozess zu beschleunigen, haben Forscher der Universit\u00e4t Greifswald<\/a>, des Helmholtz-Zentrums Berlin<\/a> (HZB) und der Freien Universit\u00e4t Berlin<\/a> die Struktur eines Enzyms entschl\u00fcsselt, das die Zeit f\u00fcr den Zerfall von PET um ein Vielfaches verk\u00fcrzen k\u00f6nnte.<\/p>\n

Die Wissenschaftler haben an der Synchrotronlichtquelle BESSY II am HZB<\/a> die dreidimensionale Struktur des wichtigen Enzyms (\u201eMHETase\u201c) entschl\u00fcsselt, das sie in einem Bakterium entdeckt haben. MHETase kann zusammen mit einem zweiten Enzym, der PETase, PET in seine Grundbausteine zu zerlegen. Aufgrund der 3D-Struktur der MHETase konnten die Forscher dieses Enzym so optimieren, dass es sie es zusammen mit der PETase f\u00fcr das nachhaltige Recycling von PET nutzen konnten.<\/p>\n

\"Enzym\"
MHETase bei der Arbeit: MHET, ein Teilmolek\u00fcl von PET, wird in die Grundbausteine Terephthals\u00e4ure und Ethylenglykol zerlegt. \u00a9 Gert Weber\/HZB<\/figcaption><\/figure>\n

Bakterien auf PET<\/h3>\n

Japanische Wissenschaftler haben bereits 2016 ein Bakterium entdeckt, das auf PET-Kunststoffen wachsen und sich teilweise davon ern\u00e4hren kann. Sie fanden heraus, dass dieses Bakterium zwei besondere Enzyme besitzt, die PET-Kunststoff abbauen k\u00f6nnen: PETase und MHETase, wobei PETase den ersten Schritt zum Abbau macht. Es zerlegt den Kunststoff in kleinere Bausteine, woraufhin MHETase anschlie\u00dfend diese in die zwei PET-Grundbausteine, Terephthals\u00e4ure und Ethylenglykol spaltet. So ist erstmals ein nachhaltiger geschlossener Recyclingkreislauf, ohne Verwendung von Erd\u00f6l, m\u00f6glich.<\/p>\n

Im April 2018 schafften Forscher es, die Struktur des Enzyms PETase zu entschl\u00fcsseln. F\u00fcr die perfekte \u201eZusammenarbeit\u201c beider Enzyme muss jedoch auch die Struktur des MHETase-Emzyms bekannt sein. \u201eDie MHETase ist deutlich gr\u00f6\u00dfer als die PETase und noch komplexer. Ein einziges MHETase-Molek\u00fcl besteht aus 600 Aminos\u00e4uren, das sind mehr als 4000 Atome\u201c, erkl\u00e4rt der Biochemiker und Strukturbiologe Dr. Gert Weber von der gemeinsamen Forschungsgruppe Proteinkristallographie am Helmholtz-Zentrum Berlin und der Freien Universit\u00e4t Berlin. \u201eDie MHETase besitzt eine Oberfl\u00e4che, die etwa doppelt so gro\u00df ist wie die von PETase. Damit gibt es auch wesentlich mehr Optionen, die Oberfl\u00e4che dieses Enzyms zu modifizieren und f\u00fcr die Zerlegung von PET zu optimieren.\u201c<\/p>\n

F\u00fcr die Analyse arbeitete Weber mit Prof. Dr. Uwe Bornscheuer am Institut f\u00fcr Biochemie<\/a> zusammen, der sich bereits mit plastikabbauenden Enzymen besch\u00e4ftigte. Dazu extrahierten sie zun\u00e4chst das Enzym aus den Zellen des Bakteriums und reinigten es. Danach untersuchten sie das MHETase mit R\u00f6ntgenlicht an der Synchrotronlichtquelle BESSY II am HZB, um seine komplexe dreidimensionale Struktur zu entschl\u00fcsseln.<\/p>\n

\u201eDamit man in der Struktur sieht, wie das Enzym an PET bindet und es zersetzt, ben\u00f6tigt man ein Plastikfragment, das an MHETase bindet, aber nicht gespalten wird\u201c, erkl\u00e4rt Dr. Weber. Also wurde eine PET-Flasche zerschnitten, das PET chemisch zersetzt und ein kleines Teilchen daraus synthetisiert, das zwar an MHETase binden, aber von dieser nicht mehr gespalten werden kann. Aus dieser \u201ablockierten\u2018 MHETase wurden dann am HZB winzige Kristalle f\u00fcr die Strukturuntersuchungen gez\u00fcchtet. \u201eDurch diese Strukturuntersuchungen k\u00f6nnen wir der MHETase gewisserma\u00dfen \u201abei der Arbeit zuschauen\u2018 und daraus Strategien entwickeln, das Enzym zu optimieren\u201c, erl\u00e4utert Dr. Weber.<\/p>\n

\"Enzym\"
An den MX-Beamlines von BESSY II konnten Gottfried Palm, Gert Weber und Manfred Weiss die 3D-Architektur von MHETase aufkl\u00e4ren. \u00a9 F. Krawatzek\/HZB<\/figcaption><\/figure>\n

MHETase entschl\u00fcsselt<\/h3>\n

Im Laufe ihrer Untersuchungen stellten die Forscher auch fest, dass sich Enzyme wie die MHETase zun\u00e4chst an ihr Zielmolek\u00fcl binden, bevor eine chemische Reaktion eintritt. F\u00fcr jedes abzubauende Molek\u00fcl braucht man also ein ma\u00dfgeschneidertes Enzym: \u201eWir k\u00f6nnen jetzt genau lokalisieren, an welchen Stellen das MHET-Molek\u00fcl an die MHETase andockt und wie es dadurch in seine beiden Bestandteile Terephthals\u00e4ure und Ethylenglykol gespalten wird\u201c, berichtet Dr. Weber.<\/p>\n

Dank dieses Wissens sollte es nun m\u00f6glich sein, das Enzym weiter zu optimieren, denn bisher sind PETase und MHETase nicht besonders effizient. \u201eKunststoffe gibt es erst seit wenigen Jahrzehnten in diesem Ausma\u00df \u2013 selbst Bakterien mit ihrer schnellen Generationenfolge und raschen Anpassungsf\u00e4higkeit schaffen es nicht in einer so kurzen Zeit, durch den evolution\u00e4ren Prozess von Versuch und Irrtum eine perfekte L\u00f6sung zu entwickeln\u201c, erkl\u00e4rt Weber.<\/p>\n

Prof. Bornscheuer betont, man k\u00f6nne nun auch \u201eVarianten planen, herstellen und biochemisch charakterisieren, die deutlich h\u00f6here Aktivit\u00e4t als die nat\u00fcrliche MHETase zeigen und sogar gegen\u00fcber einem weiteren Zwischenprodukt des PET Abbaus, BHET, aktiv sind.\u201c Die Arbeit von Bornscheuer, Weber und ihren Kollegen k\u00f6nnte einen Weg zu einem \u201eperfekten Recycling\u201c ebnen: Die Enzyme k\u00f6nnten PET so zerlegen, dass sie in geschlossenen Kreisl\u00e4ufen wiederverwertet werden k\u00f6nnen. \u201eDie Kunststoffproduktion w\u00e4re dann \u2013 M\u00fclltrennung vorausgesetzt \u2013 ein geschlossener Kreislauf und nicht mehr vom Roh\u00f6l abh\u00e4ngig\u201c, erkl\u00e4ren die Forscher. \u201eEin Teil des Plastik-M\u00fcllproblems w\u00e4re damit l\u00f6sbar.\u201c<\/p>\n

Die Ergebnisse der Studie \u201eStructure of the plastic-degrading Ideonella sakaiensis MHETase bound to a substrate\u201e wurden in der Fachzeitschrift Nature Communications ver\u00f6ffentlicht.<\/p>\n

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